Fuente: Jhonny Oliver Quintal<\/p>\n\n\n\n
Su decisi\u00f3n de investigar m\u00e1s a fondo al virus fue porque uno de sus hermanos que vive en M\u00e9xico se contagi\u00f3 de SARS-CoV2<\/p>\n\n\n\n
El equipo liderado por la investigadora acapulque\u00f1a M\u00f3nica Olvera descubri\u00f3 una situaci\u00f3n que encamina a una v\u00eda de tratamiento potencial<\/p>\n\n\n\n
Ciudad de M\u00e9xico.- M\u00f3nica Olvera de la Cruz y Baofu Qiao, de la universidad de Northwestern, descubrieron una nueva vulnerabilidad en el coronavirus. La prote\u00edna espiga es la \u00fanica responsable de que el SARS-CoV-2 ingrese e infecte al cuerpo humano.<\/p>\n\n\n\n
El equipo liderado por la investigadora Olvera descubri\u00f3 una situaci\u00f3n que encamina a una v\u00eda de tratamiento potencial.<\/p>\n\n\n\n
F\u00edsica por la Universidad Nacional Aut\u00f3noma de M\u00e9xico (UNAM), la acapulque\u00f1a M\u00f3nica Olvera de la Cruz descubri\u00f3 c\u00f3mo inhibir la infecci\u00f3n provocada por el virus SARS- CoV2, causante de covid-19.<\/p>\n\n\n\n
\u201cNo encontr\u00e9 la cura, yo encontr\u00e9 una cosa cient\u00edfica que da una direcci\u00f3n. Lo que hicimos fue buscar otra manera de vulnerar, de reducir la atracci\u00f3n entre la prote\u00edna spike (del SARS-CoV2) y el receptor humano donde se pega el virus\u201d, se\u00f1al\u00f3-<\/p>\n\n\n\n
La doctora por la Universidad de Cambridge, asistente de profesor en la Universidad de Northwestern, donde ahora es titular del Departamento de Ciencias de Materiales e Ingenier\u00eda, cont\u00f3 que su decisi\u00f3n de investigar m\u00e1s a fondo al virus fue porque uno de sus hermanos que vive en M\u00e9xico se contagi\u00f3 de SARS-CoV2.<\/p>\n\n\n\n
Desde su experiencia en la electroest\u00e1tica, Olvera de la Cruz realiz\u00f3 una investigaci\u00f3n a nivel computacional donde identific\u00f3 que el virus SARS-CoV2 tiene lo que llam\u00f3 \u201cun tal\u00f3n de Aquiles\u201d en las interacciones electroest\u00e1ticas del virus que lo unen a las c\u00e9lulas humanas.<\/p>\n\n\n\n
Ante su descubrimiento, junto con dos de sus colegas, est\u00e1n desarrollando una mol\u00e9cula que pueda bloquear esta acci\u00f3n e inhibir as\u00ed la infecci\u00f3n.<\/p>\n\n\n\n
\u201cEn las c\u00e9lulas humanas, el receptor del virus es la enzima convertidora en angiotensina 2 (ACE2) y se encuentra en las c\u00e9lulas epiteliales nasales far\u00edngeas. El primer contacto con el virus y tambi\u00e9n en las c\u00e9lulas del ri\u00f1\u00f3n, coraz\u00f3n, cerebro y c\u00e9lulas de los conductores de aire m\u00e1s bajo y gastrointestinales, lo que facilita la falla de \u00f3rganos humanos por la infecci\u00f3n del SARS-CoV2.<\/p>\n\n\n\n
\u201cPor su parte, el SARS-CoV2 se adhiere al ACE2 de las c\u00e9lulas humanas mediante el llamado Dominio de Uni\u00f3n al Receptor (RBD) que se encuentra en la prote\u00edna spike, los picos que dan forma de corona al virus\u201d, coment\u00f3.<\/p>\n\n\n\n
Su investigaci\u00f3n, dijo, estuvo basada en encontrar las diferencias entre el virus SARS-CoV de 2003, con el SARS-CoV2 que tiene al mundo en una pandemia de covid-19 desde finales del a\u00f1o pasado.<\/p>\n\n\n\n
\u201cLa diferencia eran unos grupos que se llaman polybasic cleavage, donde cleavage quiere decir \u2018escisiones, divisiones\u2019 y polybasic quiere decir que son de carga positiva. Estos grupos estaban muy alejados del lugar donde la prote\u00edna spike se pega al receptor de las c\u00e9lulas humanas.<\/p>\n\n\n\n
\u201cEntonces dijimos: si los mutamos, descubrimos que, efectivamente, estos grupos que est\u00e1n alejados donde se pega al receptor humano, modificaba much\u00edsimo esa interacci\u00f3n\u201d, se\u00f1al\u00f3.<\/p>\n\n\n\n
El estudio indica que el dominio de uni\u00f3n al receptor (RBD) de la prote\u00edna espiga del SARS-CoV-2 juega un papel crucial en la uni\u00f3n del receptor de c\u00e9lulas humanas ACE2 que se requiere para la entrada viral.<\/p>\n\n\n\n
Se han realizado muchos estudios para apuntar a las estructuras de uni\u00f3n de RBD-ACE2 y para dise\u00f1ar vacunas y f\u00e1rmacos dirigidos a RBD. Sin embargo, las mutaciones distales del SARS-CoV-2 RBD tambi\u00e9n afectan su transmisibilidad y el anticuerpo puede apuntar a regiones que no son RBD, lo que sugiere el papel incompleto de la regi\u00f3n RBD en la uni\u00f3n de la prote\u00edna de pico – ACE2.<\/p>\n\n\n\n
Aqu\u00ed, con el fin de dilucidar los mecanismos de uni\u00f3n a distancia, analizamos complejos de ACE2 con la prote\u00edna pico de tipo salvaje y con mutantes clave a trav\u00e9s de simulaciones de din\u00e1mica molecular de solventes expl\u00edcitos de \u00e1tomos a gran escala. Encontramos que aunque distribuidos aproximadamente a 10 nm de distancia del RBD, los sitios de escisi\u00f3n polib\u00e1sica del SARS-CoV-2 mejoran, a trav\u00e9s de interacciones electrost\u00e1ticas e hidrataci\u00f3n, la afinidad de uni\u00f3n RBD-ACE2.<\/p>\n\n\n\n
A continuaci\u00f3n, se dise\u00f1a un tetrap\u00e9ptido cargado negativamente (GluGluLeuGlu) para neutralizar la arginina cargada positivamente en los sitios de escisi\u00f3n polib\u00e1sicos. Encontramos que el tetrap\u00e9ptido GluGluLeuGlu se une a uno de los tres sitios de escisi\u00f3n polib\u00e1sicos de la prote\u00edna espiga del SARS-CoV-2 disminuyendo en un 34% la fuerza de uni\u00f3n de RBD-ACE2.<\/p>\n\n\n\n
Esta reducci\u00f3n significativa de la energ\u00eda de uni\u00f3n demuestra la viabilidad de neutralizar la uni\u00f3n de RBD-ACE2 dirigi\u00e9ndose a este sitio de escisi\u00f3n polib\u00e1sico espec\u00edfico. Nuestro trabajo mejora la comprensi\u00f3n del mecanismo de uni\u00f3n del SARS-CoV-2 a ACE2, que puede ayudar al dise\u00f1o de terapias para la infecci\u00f3n por covid-19.<\/p>\n\n\n\n
El pasado 11 de agosto, la mexicana y su equipo de investigadores informaron de esta vulnerabilidad en la prote\u00edna espiga del nuevo coronavirus.<\/p>\n